2024 Autora: Elizabeth Oswald | [email protected]. Última modificació: 2024-01-13 00:04
La
Carboxipeptidasa (CP) escinda l'aminoàcid al terminal C d'una cadena polipeptídica.
Què és l'escissió de la carboxipeptidasa?
La carboxipeptidasa A escinda els aminoàcids aromàtics o de cadena ramificada; la carboxipeptidasa B escinda dels aminoàcids bàsics. El resultat final de la proteòlisi pancreàtica són alguns aminoàcids lliures i una barreja d'oligopèptids. … A la fase gàstrica, les pepsines descomponen les proteïnes en polipèptids i alguns aminoàcids.
On es divideixen els aminoàcids?
El substrat peptídic es troba en un solc a la superfície de l'enzim, amb l'enllaç peptídic que s'ha d'hidrolitzar sobre el lloc catalític (aquí es mostra com un cercle vermell). L'aminoàcid que proporciona el grup carboxil de l'enllaç que s'ha de trencar es troba a una butxaca per sota del lloc catalític.
Com la carboxipeptidasa A escinda la proteïna?
Una carboxipeptidasa (número CE 3.4. 16 - 3.4. 18) és un enzim proteasa que hidrolitza (escendeix) un enllaç peptídic al carboxi-terminal (terminal C) final d'una proteïna o pèptid. Això contrasta amb les aminopeptidases, que tallen els enllaços peptídics a l'extrem N-terminal de les proteïnes.
Quina és l'acció de la carboxipeptidasa A?
LaCarboxipeptidasa A (CPA) és una metaloproteasa que conté zinc que elimina el residu d'aminoàcids del terminal C d'una cadena peptídica . Ha estat un dels enzims més intensament estudiats en el camp del MIP catalític. L'acció catalítica del CPAimplica dos grups de guanidini i un ió Zn2+.
